跨膜蛋白和分泌蛋白有什么区别呢？下面我们从定义和类型上面分别讲解两者的区别有哪些？
跨膜蛋白（transmembrane protein，TP)是一种贯穿生物膜两端的蛋白。许多跨膜蛋白的功能是作为通道或“装载码头”来实施拒绝或允许某种特定的物质跨过生物膜的运输、进入细胞，同时，也使要废弃的副产品运出细胞。当对某种分子做出相应时，这些“负责运载”的跨膜蛋白通过特定的折叠和弯曲方式，实现该分子的跨过生物膜的运输。
“跨膜蛋白”是一种跨越整个生物膜或多次的蛋白。跨膜蛋白在水中凝聚并沉淀。大多数跨膜蛋白要用去污剂或非极性溶剂提取，少数贝塔－折筒状蛋白也可以用某些变性剂提取。
所有的跨膜蛋白是整合膜蛋白（也叫内嵌膜蛋白），但是不是所有的整合膜蛋白都是跨膜蛋白。
跨膜蛋白有两种基本类型：
①α-螺旋：这种蛋白存在于细菌细胞的内膜或真核细胞的质膜，也有时存在于真核细胞的外膜。这是跨膜蛋白的主要类型。据估计在人体内所有蛋白质的27%是α-螺旋膜蛋白。
②β-筒状蛋白。到目前为止，这类蛋白仅在革兰氏阴性细菌的外膜、革兰氏阳性细菌的细胞壁、以及线粒体和染色质的外膜上发现。所有的β-筒状跨膜蛋白都有简单的上-和-下拓扑学结构，这可以反映出他们共同的进化起源和相似的折叠机制。另一种分类是根据其N- 和C-末端结构域的位置。I、II、III型为跨膜蛋白，而IV型是多次跨膜蛋白。I型跨膜蛋白用停止-传输锚定序列锚定到脂质膜上，并且，其N-末端结构域在合成时瞄准于ER腔（内质网腔，并且，如果成熟形式是位于质膜上，则N-末端结构域则瞄准于细胞外间隙。II型和III型用信号锚定序列锚定。II型用其C-末端结构域瞄准ER腔，而III型有其N-末端结构域瞄准ER腔。IV型有两个亚型-IV-A和IV-b。IV-A用其N-末端结构域瞄准细胞质，而IV-B则用其N-末端瞄准腔。划分成四种类型的意义特别显示于转运和内质网束缚的翻译时。此时，蛋白必须根据类型决定其通过内质网膜的方向。
分泌蛋白（secreted protein）
定义：是指在细胞内合成后，分泌到细胞外起作用的的蛋白质。例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶。注：例如呼吸酶就不属于分泌蛋白。
在核糖体上合成的分泌蛋白，要经过内质网和高尔基体，而不是直接运输到细胞膜。
进一步的研究表明，在核糖体上翻译出的蛋白质，进入内质网腔后，还要经过一些加工，如折叠、组装、加上一些糖基团等，才能成为比较成熟的蛋白质。然后，由内质网腔膨大、出芽形成具膜的小泡，包裹着蛋白质转移到高尔基体，把蛋白质输送到高尔基体腔内，做进一步的加工。接着，高尔基体边缘突起形成小泡，把蛋白质包裹在小泡里，运输到细胞膜，小泡与细胞膜融合，把蛋白质释放到细胞外。
组成生物体的蛋白质大多数是在细胞质中的核糖体上合成的，各种蛋白质合成之后要分别运送到细胞中的不同部位，以保证细胞生命活动的正常进行。有的蛋白质要通过内质网膜进入内质网腔内，成为分泌蛋白；有的蛋白质则需穿过各种细胞器的膜，进入细胞器内，构成细胞器蛋白。
（一）蛋白质的引导:
蛋白质的运输尽管比较复杂,但是生物系统中的蛋白质的运输可以用一个比较简单的模式来解释。每个需要运输的多肽都很有一段氨基酸序列，称为信号肽序列，引导多肽到不同的转运系统。
（二）分泌蛋白在内质网（ER）内合成
在真核细胞中，内质网是的膜状结构的细胞器，其表面积可以是质膜面积的几倍。大部分的内质网与核糖体相结合形成糙面内质网，在糙面内质网上的核糖体是膜蛋白和分泌蛋白合成的地方，也是蛋白质分泌途径的起点 。多肽经移位后，在内质网的小腔中被修饰，通过短时间的加工后，分泌蛋白形成被膜包裹的小泡，转运到高尔基体，然后再转运到细胞表面或溶酶体。
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