蛋白纯化原理：
不同的重组蛋白具有不同的氨基酸序列和空间结构，导致其物理、化学和生物学特性存在差异。我们也可以根据目标蛋白与其他蛋白和裂解液的性质差异设计合理的蛋白纯化方案。
大多数的纯化方案需要不止一步才能达到理想的纯度水平。该过程中的每一步都会造成一定的产品损失，假设每一步的获得率为80%。因此，建议尽可能减少纯化步骤。起始原料的选择是纯化过程设计的关键。
在背景信息、检测方法和样品规格都已到位的情况下，可以考虑采用三阶段纯化策略。纯化分为捕获、中度纯化和精细纯化三个阶段，每个阶段都有特定的目标。捕获阶段的目标是分离、浓缩和稳定目标产物。
根据蛋白的特性，一般可以有以下5种纯化方法。
目前平台配备的主要是前四种层析纯化的各种凝胶柱。反相层析技术在一般的蛋白纯化中较少使用，下面将详细介绍常用的前四种层析技术原理及特点。
1.凝胶过滤层析
根据大小和形状分离，这种分离方式是非吸附性的，整个分离过程中只需要一种缓冲液，实验操作方便。
在峰谱图中，出峰顺序是：大分子先流出层析柱，小分子后出。
2.离子交换层析
不同蛋白质的等电点（pI，isoelectric point）特性，使在不同pH缓冲液条件下所带正/负净电荷不同，选择不同的离子交换柱实现分离。
离子交换层析属于吸附性分离方式，纯化过程中它具有可逆、操控性强及实现样品浓缩等特点。在精纯实验中是常与其它方法相结合使用的主要技术。
3.亲和层析
通过生物分子之间的特异性相互作用来实现分离的层析方法。
亲和层析具有高选择性、高纯度、快速、浓缩等特点，在重组蛋白的分离中多作为步的粗纯，实现对绝大部分杂质蛋白的去除。
4.疏水相互作用层析
依据生物分子间疏水性差别实现分离的一种层析方式。
高离子强度下，增进蛋白质中的疏水性氨基酸与层析介质间的疏水性相互作用，削弱其静电作用力。
洗脱时，降低流动相离子强度，削弱蛋白质分子与层析介质间的疏水作用，实现目的蛋白的纯化和收集。
疏水作用层析也属于吸附性分离方式，对具有疏水特性的目的蛋白具有高选择性和浓缩等特点。
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细菌系统蛋白纯化、哺乳动物瞬时系统蛋白纯化、杆状病毒系统蛋白纯化：